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Fosforribosiltransferasa uracilo, que cataliza la formación de UMP y pirofosfato de uracilo y 5-fosforribosil alfa-1-pirofosfato (PRPP), fue parcialmente purificada a partir de la extrema arqueobacteria termofílica Sulfolobus shibatae. La enzima requiere iones metálicos divalentes para la actividad y mostró la mayor actividad a pH 6,4. La actividad específica de la enzima fue 50 veces superior a 95 grados C que a 37 grados C, pero la vida media funcional fue corta a 95 grados C. La actividad de fosforribosiltransferasa uracilo fue fuertemente activado por GTP, que aumentó Vmax de la reacción en aproximadamente 20 veces sin mucho efecto en K (m) para los sustratos. La concentración de GTP requerida para la activación media-máxima fue aproximadamente 80 microM. CTP era un inhibidor potente y actuó al elevar la concentración de GTP necesaria para la mitad de la máxima activación de la enzima. Llegamos a la conclusión de que el uracilo fosforribosiltransferasa de S. shibatae es una enzima alostérica que se activa por un nucleótido de purina e inhibida por un nucleótido de pirimidina como se ha visto durante varios enzimas en la ruta biosintética de nucleótidos de pirimidina de Escherichia coli, pero no observado antes para cualquier fosforribosiltransferasa.  

 

 

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